ACTIVITATS

a) Enumerar els quatre nivells d'estructura de les proteïnes.

Els nivells d'estructura de les proteïnes són l'estructura primària, la secundària en la qual podem distingir la α-hèlix, conformació β o làmina plegada i hèlix de col·lagen; la terciària on trobem les proteïnes globulars i les fibril·lars o filamentoses, i la quaternària.

b) Indicar quins tipus d'enllaços intervenen en l'estabilització de cada un d'aquests nivells estructurals.

En l'estructura primària s'estableixen enllaços peptídics, que són uns enllaços rígids i molt estables, de manera que es diu que tenen caràcter de doble enllaç. D'altra banda, en la secundària intervenen els enllaços covalents i els ponts d'hidrògens, que en el cas de la α-hèlix són intracatenaris i en la conformació β intercatenarios. Pel que fa a l'estructura terciària, les unions poden ser enllaços d'hidrogen entre grups peptídics, atraccions electrostàtiques entre grups amb càrrega oposada, atraccions hidrofòbiques, forces de Van der Waals o ponts disulfur entre grups tiol (-SH) de dues cisteïnes, que és un enllaç fort. Finalment, en l'estructura quaternària els enllaços més comuns són els dèbils (no covalents) o, en ocasions, enllaços covalents de l'tipus disulfur.

c) Especificar l'estructura que caracteritza les α-queratines.

L'estructura característica de les α-queratines és la α-hèlix de l'estructura secundària. A més, presenten monòmers de cisteïna en les seves cadenes d'aminoàcids, els quals formen ponts disulfur.

d) Descriure dues propietats generals de les proteïnes.

Especificitat: Les proteïnes dels éssers vius són característiques de cada espècie, però tot i així varien dins d'una espècie a causa de l'ordre dels aminoàcids. Les proteïnes que compleixen una mateixa funció en diferents éssers vius, però no són idèntiques s'anomenen homòlogues.

Aquesta especificitat és important, ja que si s'introdueix una proteïna d'un cos en un altre, aquest pot reconèixer-la com un cos estrany i reaccionar contra ella (com passa en els rebutjos de trasplantaments d'òrgans)

Capacitat amortidora: A causa de l'comportament amfòter poden comportar-se com àcids o com a bases, alliberant o retirant protons de l'mig. Així esmorteeixen les variacions de pH de l'medi en què es troben.

e) Descriure dues funcions de les proteïnes. Indica un exemple.

Funció de reserva: Emmagatzemen aminoàcids en l'ovoalbúmina de la clara d'l'ou o la caseïna de la llet etc.

Funció estructural: Les proteïnes (sobretot filamentoses) formen la majoria d'estructures cel·lulars i orgàniques. Per exemple, les glucoproteïnes formen part de la membrana plasmàtica, l'actina i tubulina formen cilis, flagels, citoesquelet etc. També tenen aquesta funció les histones i protamines, el col·lagen, l'elastina, queratina etc.

f) Definiu el procés de desnaturalització. Quin tipus d'enllaços no es veuen afectats?

La desnaturalització consisteix en la pèrdua de l'estructura quaternària, terciària o fins i tot secundària de les proteïnes. Pot ocórrer a causa de canvis de temperatura, pH, concentració de sals o agitació. A l'perdre aquesta estructura es trenquen molts enllaços (però no els peptídics)

Quan una proteïna es desnaturalitza precipita, ja que adquireix un aspecte filamentós (els radicals no es troben envoltats d'aigua)

Es pot donar la renaturalització de les proteïnes si les condicions tornen a ser òptimes, ja que els enllaços peptídics no s'han alterat.

g) Què vol dir que un aminoàcid és amfòter?

Que un aminoàcid sigui amfòter vol dir que pot actuar com àcid i com a base, en funció de les condicions de l'mig. Això permet la regulació de l'pH.

Quan el mitjà és àcid, l'aminoàcid es comporta com a base i el grup carboxil capta protons, mentre que si es troba en un medi bàsic es comporta com a àcid i el grup amino allibera protons a l'mig.

Si l'aminoàcid està en un pH en el qual adopta una forma dipolar neutra, aquest nivell de pH s'anomena punt isoelèctric, és el mitjà ideal.

Espero que us sigui útil i, fins la propera entrada! ;-)

Informació obtinguda de l'temari i d'apunts de classe.