¿Qué son las proteínas y para qué sirven?

Bienvenidos a una nueva entrada de mi blog 'Los secretos del cuerpo humano'.

En el post de hoy vamos a tratar el tema de las proteínas y juntos descubriremos qué son y las funciones que desempeñan en nuestro organismo.

En primer lugar, destacar que hay 20 aminoácidos de los cuales 8 son esenciales, y en el caso de los lactantes 9. La característica más importante de los aminoácidos es su carácter anfótero, gracias a él actúan como amortiguador, es decir, que les permite regular el pH.

Por otro lado, en cuanto a la clasificación de las proteínas, podemos dividirlas en:

• Holoproteínas: formadas sólo por aminoácidos. Se diferencian en filamentosas como la miosina y globulares como las albúminas.

• Heteroproteínas: formadas por aminoácidos y un grupo prostético, dependiendo de éste se clasificarán en nucleoproteínas, cromoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas y fosfoproteínas.

Así mismo, las proteínas tienen numerosas funciones, que he señalado en verde al lado de cada proteína, y propiedades como el carácter anfótero (ver dibujo en el esquema), la desnaturalización (explicada en las actividades a continuación), la especificidad y la solubilidad. Además, podemos diferenciar entre cuatro tipos de estructura, desde la más sencilla, la primaria, a la más compleja, la cuaternaria.

Fuente: imagen propia.

ACTIVIDADES

a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.

Los niveles de estructura de las proteínas son la estructura primaria, la secundaria en la que podemos distinguir la α-hélice, conformación β o lámina plegada y hélice de colágeno; la terciaria donde encontramos las proteínas globulares y las fibrilares o filamentosas, y la cuaternaria.

b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.

En la estructura primaria se establecen enlaces peptídicos, que son unos enlaces rígidos y muy estables, por lo que se dice que tienen carácter de doble enlace. Por otro lado, en la secundaria intervienen los enlaces covalentes y los puentes de hidrógenos, que en el caso de la α-hélice son intracatenarios y en la conformación β intercatenarios. En cuanto a la estructura terciaria, las uniones pueden ser enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos, atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta, atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals o puentes disulfuro entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas, que es un enlace fuerte. Por último, en la estructura cuaternaria los enlaces más comunes son los débiles (no covalentes) o, en ocasiones, enlaces covalentes del tipo disulfuro.

c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.

La estructura característica de las α-queratinas es la α-hélice de la estructura secundaria. Además, presentan monómeros de cisteína en sus cadenas de aminoácidos, los cuales forman puentes disulfuro.

d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.

Especificidad: Las proteínas de los seres vivos son características de cada especie, pero aún así varían dentro de una especie debido al orden de los aminoácidos. Las proteínas que cumplen una misma función en distintos seres vivos, pero no son idénticas se denominan homólogas.

Esta especificidad es importante, ya que si se introduce una proteína de un cuerpo en otro, éste puede reconocerla como un cuerpo extraño y reaccionar contra ella (como ocurre en los rechazos de trasplantes de órganos)

Capacidad amortiguadora: Debido al comportamiento anfótero pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando o retirando protones del medio. Así amortiguan las variaciones de pH del medio en el que se encuentran.

e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica un ejemplo.

Función de reserva: Almacenan aminoácidos en la ovoalbúmina de la clara del huevo o la caseína de la leche etc.

Función estructural: Las proteínas (sobretodo filamentosas) forman la mayoría de estructuras celulares y orgánicas. Por ejemplo, las glucoproteínas forman parte de la membrana plasmática, la actina y tubulina forman cilios, flagelos, citoesqueleto etc. También tienen esta función las histonas y protaminas, el colágeno, la elastina, queratina etc.

f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

La desnaturalización consiste en la pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria o incluso secundaria de las proteínas. Puede ocurrir debido a cambios de temperatura, pH, concentración de sales o agitación. Al perderse esta estructura se rompen muchos enlaces (pero no los peptídicos)

Cuando una proteína se desnaturaliza precipita, ya que adquiere un aspecto filamentoso (los radicales no se encuentran rodeados de agua)

Se puede dar la renaturalización de las proteínas si las condiciones vuelven a ser óptimas, ya que los enlaces peptídicos no se han alterado.

g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

Que un aminoácido sea anfótero quiere decir que puede actuar como ácido y como base, en función de las condiciones del medio. Esto permite la regulación del pH.

Cuando el medio es ácido, el aminoácido se comporta como base y el grupo carboxilo capta protones, mientras que si se encuentra en un medio básico se comporta como ácido y el grupo amino libera protones al medio.

Si el aminoácido está en un pH en el cual adopta una forma dipolar neutra, ese nivel de pH se denomina punto isoeléctrico, es el medio ideal.

Espero que os sea útil y, ¡hasta la próxima entrada! ;-)

Información obtenida del temario y de apuntes de clase.